Aminoácidos

Compostos químicos que são as unidades estruturais básicas das proteínas. Todas as células do organismo necessitam e utilizam aminoácidos. Existem dois tipos de aminoácidos: os não-essenciais (produzidos pelo organismo) e os essenciais (obtidos a partir dos alimentos).

Estes nutrientes são indispensáveis à manutenção e reparação dos músculos, tendões, pele, ligamentos, glândulas, unhas e cabelo. Participam na produção das hormonas, dos neurotransmissores, de vários fluidos e enzimas. A principal causa de deficiência destes nutrientes está relacionada com uma alimentação pobre em proteínas.

Os suplementos de aminoácidos podem compensar essa deficiência e igualmente ser usados em algumas afecções, nomeadamente doenças cardíacas.

Os são moléculas que contêm simultaneamente grupos funcionais amina e ácido carboxílico. Em Bioquímica, este termo é usado como termo curto e geral para referir os aminoácidos alfa, ou seja, aqueles em que as funções amino e carboxilato estão ligadas a um carbono alifático, denominado carbono-alfa (carbono-α). Pelo menos um átomo de hidrogénio está ligado a este carbono.

A esfera de coordenação do carbono-α é completada com a presença de uma cadeia lateral, diferente para diferentes aminoácidos. Os aminoácidos α (cerca de vinte) são constituintes de todas as proteínas e peptídeos. Em soluções aquosas de pH neutro, os aminoácidos podem existir em duas formas.

Uma pequena fracção encontrar-se-á numa forma electricamente neutra, ou seja, com o grupo amina desprotonado (-NH2) e o grupo carboxilo protonado (-COOH). A maioria estará, no entanto, numa forma ionizada, em que o grupo amina se encontra protonado (-NH3+) e o ácido carboxílico desprotonado a carboxilato (-COO-), denominando-se esta forma de zwitteriónica (do alemão zwitter, que significa "híbrido").

Um zwitterião é uma molécula globalmente neutra em termos de carga eléctrica mas possuindo cargas locais devido à presença de grupos ionizados. Os aminoácidos podem ligar-se entre si com uma ligação amida, que em Bioquímica é especificamente designada, neste caso, de ligação peptídica. A ligação ocorre entre o átomo de carbono do grupo carboxilato e o azoto do grupo amina; no processo, é libertada uma molécula de água, seno a ligação final entre o carbono de um grupo carbonilo e o azoto de uma amina secundária.

Como consequência, uma cadeia peptídica, ou seja, formada por diversos aminoácidos ligados desta forma, terá um grupo amina numa extremidade (denominada N-terminal) e um grupo carboxilato na extremidade oposta (denominada C-terminal).

A ligação peptídica tem uma geometria planar porque existe ressonância entre o grupo carbonilo e o azoto da amina, fazendo com que a ligação C-N tenha um carácter parcial de ligação dupla (é possível desenhar uma estrutura de ressonância entre o átomo de carbono e o de azoto, tendo uma carga negativa formal sobre o oxigénio e uma positiva sobre o azoto).

Esta característica impede que haja rotação em torno da ligação C-N, que se mantém numa conformação trans. Seis átomos encontram-se então no mesmo plano geométrico: o carbono-α de um aminoácido, os átomos do grupo carbonilo da ligação peptídica, os átomos da amina secundária dessa mesma ligação e o carbono-α do segundo aminoácido.

Simbologia e nomenclatura Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono do grupo carboxilato.

Nome vulgar	Símbolo (3 letras)	Símbolo (1 letra)	Nome sistemático
Glicina ou Glicocola	Gly	G	Ácido 2-aminoacético ou ácido 2-amino-etanóico
Alanina	Ala	A	Ácido 2-aminopropiónico ou ácido 2-amino-propanóico
Leucina	Leu	L	Ácido 2-aminoisocapróico ou ácido 2-amino-4-metil-pentanóico
Valina	Val	V	Ácido 2-aminovalérico ou ácido 2-amino-3-metil-butanóico
Isoleucina	Ile	I	Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico
Prolina	Pro	P	Ácido pirrolidino-2-carboxílico
Fenilalanina	Phe	F	Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou ácido 2-amino-3-fenil-propanóico
Serina	Ser	S	Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiónico ou ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico
Treonina	Thr	T	Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico
Cisteína	Cys	C	Ácido 2-bis-(2-amino-propiónico)-3-dissulfeto ou ácido 3-tiol-2-amino-propanóico
Tirosina	Tyr	Y	Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiónico ou paraidroxifenilalanina
Asparagina	Asn	N	Ácido 2-aminossuccionâmico
Glutamina	Gln	Q	Ácido 2-aminoglutarâmico
Aspartato ou ácido aspártico	Asp	D	Ácido 2-aminossuccínico ou ácido 2-amino-butanodióico
Glutamato ou ácido glutâmico	Glu	E	Ácido 2-aminoglutárico
Arginina	Arg	R	Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico
Lisina	Lys	K	Ácido 2,6-diaminocapróico ou ácido 2,6-diaminoexanóico
Histidina	His	H	Ácido 2-amino-3-imidazolpropiónico
Triptofano	Trp	W	Ácido 2-amino-3-indolpropiónico
Metionina	Met	M	Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico

O ponto isoeléctrico (pI) de uma molécula é o pH ao qual essa molécula é electricamente neutra. Este conceito é aplicado particularmente a aminoácidos e proteínas.

O ponto isoeléctrico não é o pH em que todas os grupos básicos estão desprotonados e os ácidos protonados, mas antes o pH em que o número de cargas positivas e negativas da molécula se cancelam a zero. O pI corresponde à média dos valores de pKa da molécula: pI=(pK1+pK2+...+pKn)/n.

No caso de aminoácidos isolados com cadeias laterais ionizáveis, o pI do aminoácido será a média dos pKa dos grupos amino e carboxilato ligados ao carbono-α e ainda do pKa da cadeia lateral.

As proteínas têm normalmente cadeiasionizáveis, e a diferente proporção de diferentes aminoácidos em cada tipo de proteína confere-lhes diferentes valores de pI. O cálculo teórico de pI torna-se mais difícil quanto maior for a proteína, já que o pI das cadeias laterais de aminoácidos podem variar ligeiramente dentro do ambiente proteico.

É no entanto possível fazer a determinação experimental do pI através de electroforese em gel de poliacrilamida. A proteína cujo pI se pretende determinar é aplicada num gel ao longo do qual existe variação de pH; ao aplicar-se uma diferença de potencial entre as duas extremidades do gel, a proteína migra através deste até encontrar uma zona de pH igual à do seu pI.

Neste ponto, a sua migração pára, pois a carga da proteína é neutra a esse pH e não responderá mais à aplicação de um potencial eléctrico. Esse valor de pH será então o pI da proteína. Todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em condições suficientemente suaves apresentam atividade óptica, à excepção da glicina.

Como os aminoácidos apresentam quatro grupos diferentes ligados ao carbono central, os aminoácidos apresentam quiralidade, sendo o carbono-α um centro quiral. O centro quiral permite a existência de estereoisómeros, devido aos diferentes arranjos espaciais possíveis, apresentando os aminoácidos uma actividade óptica.

Mais especificamente, existem diferentes enantiómeros, ou seja, formas de aminoácidos que são a imagem do espelho uma de outra.

Os enantiómeros de aminoácidos são usualmente classificados como D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a estrutura do D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente.

Somente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas. Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo dos ácidos tricarboxílicos ou das via das pentoses-fosfato. O azoto entra nessas vias através do glutamato.

Há uma grande variação no nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos.

As vias biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a família dos precursores de um deles. As principais famílias são: 1. A do α-cetoglutarato, que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina. 2.

A do 3-fosfoglicerato, de onde são derivados a serina, a glicina e a cisteína. 3. A do oxaloacetato, que dá origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a lisina. 4. A do piruvato, que dá origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.

Fonte: wikibooks.org

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